lunes, 1 de diciembre de 2008

Desenvolvimento do porco transgênico com pâncreas biocompatível


Os desenvolvimentos da engenharia genética fazem possível a obtenção de porcos transgênicos nos que se inseriu a informação genética necessária para criar um pâncreas biocompatível. A técnica é a seguinte:

  • Obtenção de DNA do paciente diabético a partir de uma célula
  • Isolamento dos genes que codificam os tecidos pancreáticos e seus produtos de secreção.
  • Correção de erros genéticos
  • Inserção dos genes corrigidos num ovócito de porco
  • Implantação do ovócito no útero de uma porca gestante
  • Sacrifício do porco transgênico ao ano do nascimento
  • Transplante do pâncreas

Gonzalo Reto

domingo, 30 de noviembre de 2008

Um pouco de história

A insulina foi descoberta no verão de 1921 por Sir Frederick Grant Banting como conseqüência de uns experimentos realizados nas aulas do Prof. John J. R. MacLeod, professor de fisiologia da Universidade de Toronto.

Banting tinha mostrado muito interes pela diabetes e tinha seguido de perto os trabalhos de Shafer e outros, os quais tinham observado que a diabetes estava ocasionada pela carência de una proteína originada nas células dos ilhotes de Langerhans e que tinham denominado insulina. Shafer suporia que a insulina controlava o metabolismo do açúcar no sangue e sua eliminação pela urina, de tal jeito que a carência ocasionava una excreção urinaria aumentada. Sem embargo, seus intentos por suprir esta deficiência de insulina administrando aos pacientes diabéticos extratos de pâncreas tinham fracassado, provavelmente devido à presença de enzimas proteolíticas nos extratos pancreáticos.

EM 1921, Banting leu uma publicação de Moses Baron na que se demonstrava que a ligadura do conduto pancreático ocasionava a degeneração das células produtoras da tripsina, embora que os ilhotes de Langerhans permaneciam intatos.

Banting conseguiu convencer a MacLeod para que, durante as ferias deste o assinara um ajudante e o permitisse utilizar seus laboratórios. Charles Best, estudante de química foi o encarregado de isolar a suposta proteína.

Em sôo nove semanas, lutando contra tempo, Banting e Best ligaram o conduto pancreático de vários cães e obtiveram um extrato de pâncreas livre de tripsina. Depois, provocaram uma diabetes experimental em outros cães e, uma vez desenvolvida a doença, comprovaron que a administraçao do extrato de pâncreas dos primeiros reduzia ou anulava a glicosuria dos segundos. Tinham descoberto a insulina.

Como conseqüência deste descobrimento, MacLeod e Banting receberam em 1923 o Premio Nobel de Medicina.

Gonzalo Reto

sábado, 29 de noviembre de 2008

Síndrome da resistência à insulina

O diabetes, hipertensão, dislipidemia, doenças cardiovasculares e outros distúrbios fazem parte da chamada síndrome da resistência à insulina. Acredita-se que a identificação e o tratamento precoce dos portadores dessa doença tenham um importante papel preventivo uma vez que a resistência é desenvolvida bem antes do aparecimento das doenças. A suspeita da síndrome da resistência à insulina é maior em pacientes com casos de diabetes em parentes de primeiro grau, com caso pessoal de diabetes gestacional, síndrome do ovário policístico ou de intolerância à glicose, além de pacientes obesos (especificamente os que têm acúmulo de gordura abdominal). Atualmente, o tratamento é baseado em mudanças comportamentais como perda de peso, prática regular de exercício físico e dieta rica em fibras. Até então, não se recomenda a farmacoterapia a pacientes que têm apenas resistência à insulina. Na presença da resistência à insulina, os tecidos respondem menos à ação desse hormônio. Portanto, o pâncreas começa a produzir volumes de insulina maiores. Dessa forma, a síndrome pode ser definida como um conjunto de distúrbios associados com a resistência à insulina e a hiperinsulinemia compensatória. Entretanto, os mecanismos através dos quais a resistência à insulina influencia no desenvolvimento dessas doenças, bem como uma relação causa-efeito ainda não estão claramente demonstrados.

Componentes da Síndrome de Resistência à Insulina

Diabetes tipo 2
O distúrbio mais claramente relacionado com a resistência à insulina é o diabetes tipo 2. Às vezes, por décadas antes do desenvolvimento do diabetes, a hiperinsulinemia compensatória ajuda a manter a glicose normal. Quando as células beta do pâncreas não conseguem compensar a resistência à insulina (através do aumento de secreção desse hormônio), a glicemia fica alta possibilitando o diagnóstico de diabetes. Apenas em casos graves (pacientes com glicemia de jejum acima de 180 a 198 mg/dL – 10 a 11 mmol/L) são encontrados níveis plasmáticos reduzidos de insulina.

Hipertensão
Metade dos pacientes com hipertensão essencial são resistentes à insulina e hiperinsulinêmicos. Há evidências de que a pressão sangüínea está relacionada com o grau de resistência à insulina embora a explicação para isso seja controversa. Além disso, em muitos pacientes (especialmente os negros), é possível não ocorrer uma relação forte entre a resistência à insulina e a pressão sangüínea.

Hiperlipidemia
O perfil lipídico de pacientes com diabetes tipo 2 inclui a diminuição da fração HDL do colesterol (um importante fator de risco para doenças cardíacas), elevação da fração VLDL e dos triglicerídeos e, às vezes, uma diminuição nos níveis de LDL. Pacientes com valores diminuídos de HDL têm apresentado resistência à insulina. A concentração plasmática de insulina também tem sido relacionada à produção de VLDL e aos níveis de triglicerídeos no plasma.

Doença cardíaca aterosclerótica
Há mais ou menos quatro décadas, experimentos com a infusão de insulina na artéria femoral de um cachorro mostraram alterações ateroscleróticas nos vasos. Porém, não se conhece os mecanismos através dos quais a resistência à insulina promove a aterogênese.

Obesidade
A obesidade é um dos componentes da síndrome, é também uma das responsáveis pela resistência à insulina,mas não é causada por ela. Emagrecer pode melhorar a sensibilidade à insulina e reduzir seus os níveis plasmáticos.

Outras alterações
Entre outras alterações relacionadas à resistência à insulina está a hiperuricemia (níveis elevados do inibidor do ativador do plasminogênio 1) e um número maior de partículas pequenas de LDL. Acredita-se que os níveis elevados do inibidor do ativador do plasminogênio 1 e a diminuição do diâmetro das partículas de LDL aumentam o risco de doença coronariana.

Diagnóstico
Geralmente é simples diagnosticar cada uma das doenças que fazem parte da síndrome da resistência à insulina. Entretanto, as complicações da hipertensão e do diabetes costumam já estar presentes. Além disso, a resistência à insulina e a hiperinsulinemia conferem um maior risco para o desenvolvimento de outros componentes da síndrome, como a doença coronariana. A maneira exata pela qual a resistência à insulina é desenvolvida não é conhecida embora muitos acreditem na influência de fatores genéticos e nutricionais, além da importância da atividade física. Através da identificação de pacientes com resistência à insulina, bem como daqueles com maiores chances de desenvolvê-la, é possível prevenir todos ou alguns componentes da síndrome. Muitas dificuldades são apresentadas pelo diagnóstico bioquímico da síndrome de resistência à insulina. A forma mais precisa de medi-la é por meio da técnica de infusão euglicêmica de insulina (infunde-se insulina para manter constantes níveis plasmáticos do hormônio). Em seguida, glicose é aplicada e, à medida que a glicemia diminui devido à ação da insulina, mais glicose é administrada para manter seu nível constante. A medida do grau de resistência à insulina é fornecida pela quantidade de glicose necessária durante o exame. Esse e outros métodos similares são pouco práticos para o uso clínico, mas são úteis para a pesquisa. O grau de resistência à insulina tem correlação com os níveis plasmáticos de insulina no jejum, mas infelizmente, a dosagem da insulinemia de jejum não é amplamente disponível. Não existem ainda métodos padronizados para a realização desse exame nem critérios determinados para os valores normais e anormais. É muito importante que o acompanhamento das doenças constituintes da síndrome seja rigoroso pois envolve mudanças de estilo de vida e hábitos.

Referências

  1. http://saude.hsw.uol.com.br/insulina-e-diabetes1.htm
  2. http://saude.hsw.uol.com.br/historia-da-insulina.htm
  3. http://www.diabetesnoscuidamos.com.br/conteudo.asp?id=12
  4. http://www.emtd.com.br/diabetes/diabetes_hist_insulina.htm
  5. http://www.diabetesnoscuidamos.com.br/conteudo.asp?id=48
  6. http://www.colegiosaofrancisco.com.br/alfa/diabetes/insulina3.php
  7. http://www.lincx.com.br/lincx/cientificos/medicos/endocrinologia/resistencia_insulina.asp
  8. http://www.hu.usp.br/arquivos/sua_doenca/tecnicas%20de%20aplica%C3%A7%C3%A3o%20de%20insulina.pdf

Julianne Campos

jueves, 27 de noviembre de 2008

Situações especiais

É necessário o controle individual, com a verificação da glicemia diversas vezes ao dia porque a absorção varia de pessoa para pessoa. Além disso, algumas situações exigem cuidados redobrados. Por exemplo, a atividade física e o calor local aumentam a velocidade de absorção da insulina e por isso, deve ser aplicada numa região do corpo que será menos trabalhada durante o exercício devido à maior vascularização dos grupos musculares em atividade. A fim de evitar hipoglicemias, a prática de exercícios não é aconselhada quando o paciente está em jejum nem em horários de pico da ação da insulina. Não há contra-indicação para a aplicação na barriga de gestantes. Nos últimos meses de gestação, a região é evitada devido a um desconforto emocional pelo qual elas passam. Em relação à auto-aplicação infantil, o estímulo é extremamente importante, mas é preciso iniciá-lo no momento certo a fim de facilitar o aprendizado e a adesão ao tratamento.

Julianne Campos

Seringas e Agulhas


A aplicação exige a utilização de seringas específicas a fim de que a precisão da dose de insulina seja garantida. Além disso, a ponta da agulha deve formar um ângulo de 90 graus na região e estar exatamente no tecido subcutâneo. Se a agulha for muito curta, a insulina será aplicada apenas nas camadas superficiais da pele (injeção intradérmica). Mas, se for muito comprida, poderá alcançar tecidos mais profundos. Entre os vários tipos de agulhas e seringas existentes no mercado, a escolha é feita conforme o índice de massa corporal (IMC) do paciente. Agulhas menores que 8mm são indicadas às pessoas com IMC menor ou igual a 25; as maiores, àquelas com índice superior a 25. A Agência Nacional de Vigilância Sanitária (Anvisa) determina que a seringa seja descartável e de uso único. O reaproveitamento danifica as agulhas podendo causar dor durante a aplicação. Além disso, pode ocorrer também infecção no local, o que interfere diretamente no controle da glicemia.

Julianne Campos

Principais áreas de aplicção das injeções de insulina

É preciso que a insulina seja aplicada em lugares apropriados para que ela tenha os efeitos terapêuticos desejados. O local mais apropriado para a aplicação é o tecido subcutâneo porque nele existe uma grande quantidade de redes de vasos capilares venosos, arteriais e linfáticos, permitindo uma lenta absorção e garantindo resultados glicêmicos bons. As principais áreas de aplicação são: glúteos, que tem absorção mais lenta; face externa de coxas e braços, que tem absorção intermediária; e abdômen, que tem absorção mais rápida. Importante: deve-se evitar aplicar no antebraço e nas regiões genitais e gástricas.A atual terapia insulínica prevê uma média diária entre cinco e sete aplicações. É fundamental mudar o lugar das injeções. A reaplicação em uma mesma área deve ser feita somente após vários dias. Dessa forma, previnem-se possíveis atrofias musculares ou fibroses, que podem diminuir a absorção.

Julianne Campos

Embora faça parte do tratamento de milhões de pessoas em todo o mundo, muitas ainda acreditam que a aplicação de insulina seja um bicho-de-sete-cabeças. A insulina sempre foi considerada uma vilã pelo simples fato de que poucos gostam de tomar injeções. Porém, o que realmente faz mal é o nível descontrolado de glicose no sangue. Antes de qualquer coisa, é importante acabar com os mitos de que a insulina faz mal, vicia, causa cegueira ou impotência sexual. Pelo contrário, ela contribui para o bem-estar e pode até salvar vidas. A falta de insulina operante ou até sua má aplicação é que prejudica o organismo. No entanto, ela deve ser tomada durante períodos longos (como outros medicamentos para o tratamento de doenças crônicas) e, às vezes, pelo resto da vida, para que seja mantido o bom controle glicêmico. O usuário de insulina deve conhecer sua ação porque é fundamental acertar a dose diária, sempre seguindo orientação médica.
Julianne Campos

Cetoacidose

A cetoacidose é uma séria complicação que as pessoas que não produzem mais insulina podem desenvolver. Ela é causada pelos altos níveis de cetonas no sangue. As cetonas são formadas quando a insulina no organismo é insuficiente para permitir que ele use a glicose como energia. Sem a insulina suficiente, ele não consegue introduzir a glicose nas células. Em vez disso, o organismo tenta quebrar a gordura armazenada para produzir energia para as células. A gordura dos adipócitos é quebrada em ácidos graxos, que passam através do fígado e formam as cetonas. Estas começam a se formar no sangue; e vão para a urina.Em altos níveis, as cetonas no sangue são tóxicas e podem provocar cetoacidose diabética. Pode-se detectar as cetonas através de um simples teste de urina, que pode ser feito em casa (é possível comprar as tiras de teste em farmácias sem receita médica). Entretanto, é importante conversar com um especialista sobre quando fazer o teste das cetonas e o que fazer se for constatado um nível alto. Geralmente, é recomendado que a urina seja testada para identificação de cetonas:
· quando o açúcar no sangue for superior a 240 mg/dia
· durante qualquer doença aguda - como pneumonia ou gripe grave
· quando ocorrer náusea e/ou vômito
· durante a gestação, é importante verificar com médicos a freqüênciaSe a leitura da quatidade de cetonas na urina estiver acima do normal, principalmente se acompanhada de um nível elevado de glicose no sangue, é fundamental consultar um médico imediatamente.

Julianne Campos

Tipos de insulina

Depois da descoberta da insulina, observou-se o desconforto de aplicá-la a cada 3 ou 4 horas por causa do seu curto prazo de ação. Dessa forma, em 1936, pesquisas revelaram que a ação da insulina poderia ser mais longa através da associação com a protamina, que é uma proteína do peixe. No mesmo ano, a insulina protamina Zinco, de ação prolongada, foi produzida. Na década de 1940, foi desenvolvida a insulina protamina cristalizada que possibilitava a mistura com a insulina de ação prolongada dentro da mesma seringa sem que uma interferisse na ação da outra. Essa insulina passou a ser comercializada com o nome de Insulina neutra Hagedorn (NPH - Neutral Protamine Hagedorn). Em 1953, a insulina lenta, de ação prolongada às custas de zinco com perfil semelhante a NPH, foi desenvolvida. Três anos mais tarde, a insulina ultra-lenta, de ação ainda mais prolongada, também ficou disponível. A produção de insulina humana foi anunciada em 1978. Produzida por DNA recombinante, no qual o gene da insulina é introduzido no genoma da bactéria Escherichia coli ou do fungo Saccharomyces cerevisiae, passou a ser amplamente utilizada no ano de 1980, com a vantagem de ser menos imunogênica, provocando menos reações locais e menor indução de anticorpos. A insulina lispro, comercializada a partir de 1996, é um análogo em que há troca de posições de prolina e lisina nas posições 28 e 29 da cadeia B. Em 1999, introduziu-se a insulina aspart, outro análogo de ação rápida. Nesta última, a prolina é substituída por ácido aspártico na posição 28 da cadeia B. Essa absorção mais rápida permite uma aplicação pré prandial imediata, o que é bem desconfortável com a regular, que geralmente deve ser aplicada 30 minutos antes da refeição. A duração de ação mais curta evita hipoglicemias tardias como acontece com a insulina regular. A insulina glargina, lançada nos EUA em 2001, é o primeiro análogo de insulina de longa duração. Tem absorção e duração mais longa que a NPH e não possui pico de ação. É produzida pela substituição da asparagina por glicina na posição 21 da cadeia A e adição de 2 moléculas de arginina na posição 30 da cadeia B. Essas alterações diminuem a solubilidade da insulina em pH neutro, tornando sua absorção lenta e proporcionando um fornecimento de insulina constante e sem pico. A insulina detemir, outro análogo de longa duração comercializada com o nome de Levemir, foi recentemente introduzida. Nela há adição de uma cadeia de ácidos graxos no resíduo lisina na posição 29 da cadeia B, com omissão do aminoácido na posição 30 dessa cadeia. Ambas as insulinas glargina e levemir não possuem os picos que são observados com a NPH, lenta ou ultralenta. Apresentam menor variabilidade de absorção e duração maior.

Julianne Campos

Primeiras descobetas...

Em 1889 dois cientistas alemães, Minkowski e von Mehring, investigando o que poderia alterar a digestão de gordura, chegaram a uma importante descoberta. Entre os experimentos, extraíram o pâncreas de um cão para checar se esse órgão tinha alguma influência. Dessa forma, observou-se que a urina do animal tornou-se mais consistente, atraindo insetos. A análise do material revelou grande quantidade de açúcar e, com isso, concluíram que o pâncreas tinha sim influência sobre a redução das taxas de glicose no sangue. Posteriormente, avançando nos estudos, descobriram que o pâncreas produzia uma secreção responsável pela absorção do açúcar, a insulina.
Naquela época, não existia tratamento para a diabetes. As pessoas portadoras do tipo 1 morriam rapidamente, já os portadores do tipo 2 morriam mais lentamente sofrendo complicações horríveis antes da morte.
Em janeiro de 1922, o Dr Frederick Banting descobriu como extrair insulina do pâncreas de um cachorro. Banting a injetou nos glúteos de um garoto que desenvolveu abcessos em suas nádegas e continou se sentindo mal, embora a taxa de açúcar no seu sangue tivesse diminuído um pouco. Então, Banting refinou a fórmula e juntamente com um colega, Dr john Macleod, ganhou o Prêmio Nobel. Pouco depois, começou a produção comercial para tratamento da diabetes.
A insulina animal não era exatamente compatível com o hormônio humano e podia provocar efeitos colateais como erupções na pele e reações alérgicas, que resultavam em perda de tecido nos locais da injeção . Então, em 1978, a primeira insulina sintética foi produzida e com a vantagem de que podia ser feita em grandes quantidades. Com o uso da biotecnologia, o gene para insulina humana foi inserido em um DNA bacteriano e o resultado foi a produção da insulina humana, chamada insulina de DNA recombinante, que não provoca problemas que a insulina animal, às vezes, provocava. Atualmente, praticamente todas as pessoas diabéticas que precisam de insulina utilizam a insulina humana recombinante.
Julianne Campos

martes, 25 de noviembre de 2008

Referências

  1. http://saude.hsw.uol.com.br/insulina-e-diabetes.htm
  2. http://saude.hsw.uol.com.br/insulina-e-diabetes2.htm
  3. http://saude.hsw.uol.com.br/insulina-e-diabetes3.htm
  4. http://saude.hsw.uol.com.br/insulina-e-diabetes6.htm
  5. http://saude.hsw.uol.com.br/inaladores-insulina.htm
  6. http://saude.hsw.uol.com.br/como-injetar-insulina.htm
  7. http://saude.hsw.uol.com.br/canetas-insulina.htm
  8. http://pt.wikipedia.org/wiki/Insulina
  9. http://www.anestec.com.br/51/2097.html?*session*id*key*=*session*id*val*
  10. http://www.anestec.com.br/mediac/400_0/media/caneta.jpg
  11. http://www.triangulo.org.br/portal/images/portal/rapidas/seringa.jpg
  12. http://www.forp.usp.br/restauradora/endodontia/temas/instrumental/instrumental_man_arquivos/image033.gif
  13. http://www.diabetes.org.br/reportagens_online/index.php?id=1097
  14. http://www.mulherportuguesa.com/index.php?option=com_content&view=article&id=592&catid=90&Itemid=3864

By Gabriela Barbieri

Medidores de Glicose




Ajuda as pessoas com diabetes a melhor controlarem os seus níveis de açúcar no sangue e a sua diabetes, de forma mais fácil e mais precisa. Esse aparelho é muito eficiente porque mostra imediatamente quando o nível de glicose no sangue está muito baixo. Isso facilita muito a vida dos pacientes que tem hipoglicemia e precisam usar insulina regularmente (porque esses pacientes têm que medir o nível de glicose em seu sangue várias vezes por dia). É muito importante que o diabético saiba reconhecer os sinais de hipoglicemia e aprenda o que fazer nesse caso. Para usar esse aparelho o paciente tem que inserir a tira de teste num pequeno slot e pingar uma gota de sangue, em pocos minutoo o paciente terá o resultado na tela do aparelho, o aparelho possui também uma memória de 480 valores, para que o paciente possa comparar como anda a sua hipoglicemia.


Para facilitar a vida do pacientes mais ainda, foi criado um celular que mede o nível de glicose do sangue. Batizado de GlucoPhone, o aparelho funciona semelhante aos medidores de glicose digitais, O usuário tem que inserir a tira de teste num pequeno slot localizado na parte lateral do celular e pingar uma gota de sangue, como se faz em um medidor normal, os resultados podem ser armazenados no próprio telefone ou enviados para uma base de dados online. Isso facilitou ainda mais a vida dos pacientes, porque se resume somente a um aparelho para carregar.



Está em estudo um aparelho que mede o nível de glicose no sangue, sem provocar dor. O aparelho não precisa de uma gota de sangue para medir a glicemia. O aparelho é de tamanha de um laptop, ele emite uma forma fraca de raio infravermelho, que penetra na pele, atingindo a corrente sanguínea. O aparekho ainda está em estudo, e nao se tem previsão de quando será lançado no mercado.
By Gabriela Barbieri

lunes, 24 de noviembre de 2008

Artigo

A seguir há alguns links de artigos muito interessantes sobre a insulina:

Preparo da Insulina: http://www.diabetes.org.br/artigos/insulina/index.php
Terapia com Insulina: http://www.elsevier.es/revistas/ctl_servlet?_f=7064&articuloid=13115203 (Espanhol)
Insulina inalada e seus efeitos nos pulmões: http://www.archbronconeumol.org/bronco/ctl_servlet?_f=40&ident=13112960 ( Espanhol)


By Gabriela Barbieri

sábado, 22 de noviembre de 2008

Como usar a insulina?




A insulina é uma proteína e, por isso, não pode usada oralmente, a somente pode ser administrada por injeção ou inalação. O tempo e a freqüência das injeções dependem do tipo de insulina, a quantidade, o tipo de alimento ingerido, e o nível pessoal de atividade física. Com o avanço da modernidade já existem agulhas e seringas descartáveis, com uma agulha muito afiada, forte e muito mais fina que as de antigamente. O que faz com que injeção seja bem quase indolor. Ao injetar a insulina o paciente tem que observar se a agulha, que é bem pequena, atravessou a pele. Embora as seringas tenham melhorado muito, a insulina ainda deve ser tirada de um frasco. Com a intenção de que as pessoas levem a vida mais normal possível, foram criadas a canetas de insulina. As canetas de insulina se parecem muito com uma caneta tinteiro, com a diferença de que no lugar onde estaria o cartucho de tinta, esta a insulina e onde estaria a ponta da caneta, se encontra a agulha. Essas canetas começaram a ser usadas primeiro na Europa nos anos 90, e depois foram introduzidas nos EUA. Hoje em dia já existem no Brasil. É muito comum para as pessoas que usavam ou ainda usam as seringas para a aplicação da insulina, que a dose aplicada não seja certa. Com as canetas a precisão aumentou muito.

Também já existe no Brasil a insulina inalável, que pode ser usada para pacientes que possuem diabetes tipo 1 e 2. É apresenta da forma de pó, em blisters contendo 1mg ou 3mg cada. A paridade entre a dose do primeiro é de 3 insulinas injetáveis e do segundo é de aproximadamente 8. Utiliza-se através de um inalador apropriado, que libera o pó para ser absorvido oralmente, atingindo os pulmões. É uma insulina de ação rápida, e deve ser usada para controlar os picos hiperglicêmicos que ocorrem após as refeições.

By Gabriela Barbieri

martes, 18 de noviembre de 2008

O que é a insulina?

Insulina é o hormônio responsável pela redução da glicemia (taxa de glicose no sangue) ao promover o ingresso de glicose nas células. A insulina é uma pequena molécula equivalente à proteína secretada pelas células beta no pâncreas. Suas maiores funções são fazer com que seus músculos e células gordurosas absorvam a glicose e pedir ao fígado que fabrique menos glicose.
A insulina injetada em um paciente é de origem animal, pode ser extraída do pâncreas do boi ou do porco.

Existem dois tipos de diabetes em que se necessita o uso de insulina:
1.- O paciente depende das injeções de insulina para viver, já que seu pâncreas não fabrica mais insulina para manter as funções normais de seu corpo.
2.- O paciente necessitará insulina somente para complementar a quantidade que seu pâncreas produz para manter as funções normais.
Existem diferentes tipos de insulina, todos com características diferentes. Parar determinar o tipo de insulina que um paciente deve utilizar, se tem que levar em conta três características importantes a serem compreendidas e consideradas:
1.- O tempo de ação da insulina. É o tempo que leva para a insulina chegar à corrente sangüínea e começar a diminuir seu nível de glicose.
2.- O pico da insulina, ou seja, a hora em que a insulina está no seu ponto máximo em termos de redução do nível de glicose.
3.- Sua duração, o tempo que a insulina permanece no corpo, continuando a trabalhar e diminuir seus níveis de glicose

Quando a insulina foi disponibilizada pela primeira vez, havia apenas um tipo, a insulina comum, também chamada de insulina R, é uma insulina de ação curta, que geralmente começa a funcionar dentro de 30 a 60 minutos, chega ao pico de duas a quatro horas depois da injeção e geralmente está fora do organismo entre 6 e 8 horas.
No inicio da terapia com insulina, as agulhas usadas para injetar a insulina eram grossas e precisavam ser afiadas manualmente antes de cada uso. As seringas eram de vidro e tinham que ser fervidas e limpas depois de cada injeção.

By Gabriela Barbieri